Aquaporine

Aquaporine (abgekürzt AQP) sind Proteine, die Kanäle in der Zellmembran bilden, um den Durchtritt von Wassermolekülen zu erleichtern (Membrantransport). Sie sind ubiquitär, treten also bei Bakterien, Tieren, Säugetieren und Pflanzen auf.

Da Biomembranen in ihrem Inneren hydrophob sind, ist die Passage von Wassermolekülen erschwert. Die Wasserleitfähigkeit eines Kanals beträgt dagegen bis zu 3 Milliarden Moleküle pro Sekunde.

Inhaltsverzeichnis

Struktur

Alle bekannten Aquaporine weisen eine ähnliche Struktur und Aminosäuresequenz auf. Sie bestehen aus vier Untereinheiten, die wie ein Kleeblatt aneinandergelagert sind und so den Kanal bilden. Jede Untereinheit besteht aus einem Polypeptidstrang der die Membran mehrfach durchquert. Der Kanal ist in der Mitte am engsten (0,3 nm), an den beiden Öffnungen beträgt der Durchmesser 2 nm.

Funktion

Aquaporine sind hoch selektiv. Auf Grund des Engpasses in der Mitte des Kanals können keine größeren Teilchen als Wassermoleküle den Kanal passieren. Da mit dem Wasser aber Protonen weitergeleitet und damit der lebenswichtige Protonengradient zerstört werden würde, müssen die Kanäle verhindern, dass diese Ionen durchgeschleust werden. (Der Protonengradient wird genutzt, um Energie aufwendige Transportvorgänge zu ermöglichen - siehe z. B. ATPasen).

Die hohe Effizienz der Aquaporine liegt darin begründet, dass sie die Wassermoleküle einzeln und geordnet durch den Kanal leiten und dabei die Wasserstoffbrückenbindung zwischen den Wassermolekülen zeitweise lösen. Der Durchtritt von Kationen, die kleiner als ein Wassermolekül sind, wird von positiv geladenen Aminosäure-Resten im Inneren des Kanals verhindert

Bedeutung

Von physiologischer Bedeutung sind die Aquaporine vor allem in Geweben, in denen ein hoher physiologischer Fluss vorkommt, z. B. beim Aufbau des Turgordrucks in Pflanzenzellen.

Fehlfunktionen der Aquaporine sind für Krankheiten wie Diabetes insipidus, Grauer Star und Gehörverlust verantwortlich.

Quecksilberverbindungen können den Wassertransport hemmen.

Nomenklatur

Wenn Aquaporine einfach durchnummerriert sind (AQP1, AQP4) bedeutet dies, dass es sich um tierische Organismen handelt. Normalerweise wird noch der entsprechende latainische Gattungsname vorangestellt, zum Beispiel bovAQP1 (lat. bos , bovis = Rind).

Varianten

CHIPs (engl. channel-forming integral proteins) befinden sich in der Zellmembran von Roten Blutkörperchen und Nierenzellen. In Säugern ist die Dichte von Aquaporinen besonders hoch in Erythrocyten (ca. 200.000 Kanäle pro Zelle) sowie in den Zellen der proximalen Nierentubuli, die das Wasser bei der Harnbildung resorbieren.

WCHDs (engl. water channels of colleng duct) werden in Nierenzellen in Vesikeln gespeichert. Bei Wassermangel wird von der Hypophyse das Hormon Vasopressin ausgeschüttet. Dieses veranlasst die Vesikel, mit der Zellmembran zu verschmelzen, wodurch die Resorption von Wasser aus dem Primärharn um das Zwanzigfache gesteigert wird.

TIPs (engl. tonoplast intrisic proteins) sind bei Pflanzen in die Membran der Vakuole integriert und sorgen während des Zellwachstums für die Volumenzunahme der Zelle durch Wasseraufnahme.

PIPs (engl. plasma membrane intrinsic proteins) sind ebenfalls nur bei Pflanzen zu finden und regulieren die Wasserleitung durch die Zellen. Auf diese Weise besteht neben den Wasserleitgefäßen des Xylems ein zweites Wassertransportsystem durch die übrigen Pflanzengewebe.

Nobelpreis

Roderick McKinnon (Rockefeller-Universität New York) und Peter Agre (Johns-opkins-Iniverstiät Baltimore) erhielten 2003 den Chemie-Nobelpreis für ihre Forschungen an Aquaporinen und Kalium-Kanälen

See also: Aquaporine, ATPasen, Ackerschmalwand, Aminosäure, Arabidopsis, Augenlinse, Bakterien, Biomembran, Diabetes, Gallenblase