Myoglobin
Myoglobin ist ein Häm-haltiges Protein, das eine hohe Affinität zu Sauerstoff hat. Es ist ein einkettiges Protein aus 153 Aminosäuren. Die Sekundärstruktur des Proteins besteht aus insgesamt acht Alpha-Helixes. Der zentrale Häm-Kern (eisenhaltiger Porphyrinring) ist mit vier Histidinseitenketten am Protein gebunden. Im Gegensatz zum strukturverwandten Hämoglobin bindet Myoglobin den Sauerstoff nicht positiv kooperatov, sondern unabhängig von der Sauerstoffkonzentration der Umgebung. Das Vorkommen von Myoglobin ist auf Herz- und Skelettmuskelzellen von Säugetieren beschränkt. Hier liegt es in hohen Konzentrationen (bis etwa 100 µmol/l), daher haben die Muskeln ihre rote Farbe. Charakteristisch für ein Spektrum des nativen Proteins ist eine Absorbtionsmaximum bei 409 nm.
Funktion
Als biologische Funktion wird der Sauerstoff-Transport innerhalb der Zelle, von der Zellmembran zu den Mitochondrien, angesehen. Zumindest bei Meeressäugetieren wird auch die Sauerstoff-Speicherung diskutiert: Wale haben einen etwa 5-10 mal so hohen Myoglobin-Gehalt in ihrer Muskulatur wie Landsäugetiere. Myoglobin (Myo - Muskulatur)
Wal-Myoglobin war daher auch das Material, an dem John Kendrew 1959 die Strukturaufklärung (Röntgenstrukturanalyse) gelang. Diese Pionierleistung war Grundlage für die spätere Aufklärung der Hämoglobin-Struktur durch Max Perutz (1968). Beide Wissenschaftler erhielten 1962 den Nobelpreis für Chemie.
Medizinische Anwendung
Der frische Herzinfarkt führt regelmäßig zu einem Anstieg der Myoglobinkonzentration im Serum. Allerdings beweist der Myoglobinnachweis nicht unbedingt den Infarkt, da auch Schädigungen des Skelettmuskels (extremer Sport, epileptische Anfälle, Polytrauma, i.m. Injektonen, Muskelerkrankungen...) zu einem Anstieg der Myoglobinkonzentration im Serum führen.