Protein

Proteine, umgangssprachlich auch Eiweiße genannt, sind Makromoleküle, die aus Kohlenstoff, Wasserstoff, Sauerstoff, Stickstoff und Schwefel aufgebaut sind. Sie gehören zu den Grundbausteinen aller Zellen. Die saure Hydrolyse (das intensive Kochen in starken Säuren) zerlegt die Riesenmoleküle in ihre einzelnen Bausteine, etwa 20 verschiedene (proteinogene=proteinaufbauende) Aminosäuren. Proteine bestehen aus Ketten von Aminosäuren, die durch Peptidbindungen verbunden sind. Die Länge dieser Polypeptidketten reicht von unter 20 bis über 1.000 Aminosäuren. Titin, das längste bekannte menschliche Protein, besteht aus über 30.000 Aminosäuren und beinhaltet 320 Proteindomänen. Die Kombinationsmöglichkeiten sind hierbei gigantisch. Bei 20 verschiedenen Typen von Aminosäuren, von denen in einem kleinen Protein lediglich 100 in beliebiger Reihenfolge aneinander geknüpft werden, ergeben sich 20¹⁰⁰ bzw. 10¹³⁰ Verknüpfungsmöglichkeiten.

Der Name Protein wurde 1838 von Jöns Jakob Berzelius von den griechischen Wörtern protos („erstes, wichtigstes“) und proteuo („ich nehme den ersten Platz ein“) abgeleitet, um dadurch die Bedeutung der Proteine für das Leben zu unterstreichen.

Inhaltsverzeichnis

1 Bedeutung für den Organismus 2 Räumlicher Aufbau 3 Proteinoberfläche 4 Denaturierung 5 Eiweißmangel 6 Proteinbiosynthese 6.1 Proteinlieferanten 7 Siehe auch 8 Literatur 9 Weblinks

Bedeutung für den Organismus

Die Aufgaben der Proteine im Organismus sind vielfältig. Als Beispiele seien genannt:

• Als Strukturproteine bestimmen sie den gesamten Körperaufbau und die Beschaffenheit von Geweben, beispielsweise der Haarstruktur.
• Als Enzyme beschleunigen und ermöglichen sie chemische Reaktionen.
• Als Hormone steuern sie Vorgänge im Körper.
• In den Muskeln verändern bestimmte Proteine ihre Form und sorgen so für die Kontraktion der Muskeln und damit für Bewegung.
• Als Transportproteine übernehmen sie den Transport körperwichtiger Substanzen wie z.B. Hämoglobin, das im Blut für den Sauerstofftransport zuständig ist, oder Transferrin, das Eisen in unserem Blut transportiert.

Räumlicher Aufbau

thumb|Die vier Ebenen der Proteinstruktur, von oben nach unten: Primärstruktur, Sekundärstruktur (Beta-Faltblatt links, alpha-Helix rechts), Tertiär- und Quartärstruktur.

Für die Wirkungsweise der Proteine ist ihre räumliche Struktur besonders wichtig. Die Proteinstruktur lässt sich auf vier Betrachtungsebenen beschreiben:

• Als Primärstruktur eines Proteins wird die Abfolge der einzelnen Aminosäuren innerhalb der Polypeptidkette bezeichnet. Vereinfacht gesagt könnte man sich eine Kette vorstellen, in der jede Perle eine Aminosäure darstellt (Schreibweise: AS1 – AS2 – AS3 – AS4 – AS1 – AS1 – AS3 – usw.). Die Primästruktur stellt lediglich die Aminosäurensequenz, jedoch nicht den räumlichen Aufbau dar. Sie findet demnach nur für einfachere Zwecke Verwendung.

• Als Sekundärstruktur wird die räumliche Anordnung der Aminosäuren eines Proteins bezeichnet. Man unterscheidet dabei zwischen folgenden Strukturtypen: Alpha-Helix, Beta-Faltblatt, Beta-Turn und ungeordnete, so genannte Random-Coil-Strukturen. Diese Strukturen ergeben sich durch Wasserstoffbrückenbindungen zwischen den Peptidbindungen des Polypeptid-Rückgrates.

• Die Tertiärstruktur ist eine der Sekundärstruktur übergeordnete räumliche Anordnung der Polypeptidkette. Sie wird von den Kräften und Bindungen zwischen den Resten (d. h. den Seitenketten) der Aminosäuren bestimmt. Als Bindungskräfte, die diese dreidimensionale Struktur stabilisieren, wirken beispielsweise Disulfidbrücken, (kovalente Bindungen zwischen den Schwefelatomen zweier Cysteinreste) oder vor allem nicht-kovalente Wechselwirkungen wie die zuvor genannten Wasserstoffbrückenbindungen. Zusätzlich spielen hydrophobe, ionische und Van-der-Waals-Wechselwirkungen eine wichtige Rolle. Durch diese Kräfte und Bindungen faltet sich das Protein weiter.

• Viele Proteine müssen sich, um funktionsfähig sein zu können, zu einem Proteinkomplex zusammenlagern, der so genannten Quartärstruktur. Dabei sind die einzelnen Proteine häufig durch Wasserstoffbrücken und Salzbrücken aber auch durch kovalente Bindungen miteinander verknüpft. Die einzelnen Untereinheiten eines solchen Komplexes werden als Protomere bezeichnet. Einige Protomere können ihre Funktion auch als eigenständige Proteine besitzen, aber viele erreichen ihre Funktionalität nur im Komplex. Als Beispiel für aus mehreren Proteinen zusammengelagerte Komplexe können die Immunglobuline (Antikörper) dienen, bei denen jeweils zwei identische schwere und zwei identische leichte Proteine über insgesamt vier Disulfidbrücken zu einem funktionsfähigen Antikörper verbunden sind.

Man unterscheidet zwei Hauptgruppen von Proteinen:

• die globulären Proteine, deren Tertiär- oder Quartärstruktur annähernd kugel- oder birnenförmig aussieht und die meist in Wasser oder Salzlösungen gut löslich sind (beispielsweise das Protein des Eiklars, Ov-Albumin genannt),
• die fibrillären Proteine, die eine fadenförmige oder faserige Struktur besitzen, meist unlöslich sind und zu den Stütz- und Gerüstsubstanzen gehören (beispielsweise die Keratine in den Haaren und Fingernägeln, Kollagen, Actin und Myosin für die Muskelkontraktion).

Proteinoberfläche

thumb|Oberfläche des Proteins 1EFN, dessen Rückgrat im Bild oben gezeigt ist. Zur Bestimmung der Proteinstruktur wird hauptsächlich das Rückgrat (Backbone) des Proteins betrachtet. Zum Verständnis der Funktion ist jedoch auch die Oberfläche des Proteins von großer Bedeutung. Da die charakteristischen Seitenketten der Aminosäuren vom Rückgrat aus in den Raum ragen, kann die Oberfläche durchaus von der Struktur des Rückgrates abweichen.

Denaturierung

Durch chemische Substanzen (wie zum Beispiel Säuren und Salze) oder hohe und tiefe Temperaturen und Druck können sich die Sekundär- und Tertiärstruktur und damit auch die Quartärstruktur von Proteinen ändern, ohne dass sich die Reihenfolge der Aminosäuren (Primärstruktur) ändert. Dieser Vorgang heißt Denaturierung und ist in der Regel irreversibel, das heißt der ursprüngliche dreidimensionale räumliche Aufbau kann nicht wiederhergestellt werden. Bekanntestes Beispiel dafür ist das Eiweiß im Hühnerei, das beim Kochen fest wird, weil sich der räumliche Aufbau der Proteinmoleküle geändert hat. Der ursprüngliche flüssige Zustand kann nicht mehr hergestellt werden. Das Wiederherstellen des ursprünglichen Zustandes des denaturierten Proteins heißt demnach Renaturieren.

Menschen denaturieren ihre Speisen, um sie leichter verdaulich zu machen. Durch die Denaturierung ändern sich die physikalischen und physiologischen Eigenschaften der Proteine. Hohes Fieber kann daher lebensgefährlich werden: Durch eine zu hohe Temperatur werden körpereigene Proteine denaturiert und können somit ihre Aufgaben im Organismus nicht mehr erfüllen. Einige Proteine der roten Blutkörperchen denaturieren beispielsweise bereits bei 42°C.

Beim Abbau der Proteine entstehen Peptone.

Eiweißmangel

Eiweiß hat eine große Anzahl von Aufgaben in unserem Körper. Ein Mangel würde schlimme Folgen haben:

• Haarausfall (Haare bestehen zu 97-100% aus Proteinen - Keratin)
• Antriebsarmut
• Im schlimmsten Fall kommt es zur Eiweißmangelkrankheit Kwashiorkor. Damit verbunden sind
  • Muskelschwäche
  • Wachstumsstörungen
  • Fettleber
  • Ödeme

Menschen (meist Kinder), die an Kwashiorkor leiden, erkennt man an deren dicken Bäuchen. Der Organismus versucht durch Wasser den Eiweißmangel abzudecken, sodass das Wasser nach einiger Zeit im Körper ablagert(Ödem).

Proteinbiosynthese

Mit der Nahrung nehmen wir Proteine auf. Bei unserer Verdauung werden diese Proteine in ihre Bestandteile zerlegt - den Aminosäuren. Auf acht Aminosäuren (von 22, die insgesamt benötigt werden) ist der menschliche Organismus besonders angewiesen, denn sie sind essentiell, das bedeutet, dass der Körper sie nicht selbst herstellen kann. Mit dem Stoffwechsel werden sie in jede Zelle transportiert. Die Aminosäurensequenz ist in der Desoxyribonukleinsäure (DNA) kodiert. In den Ribosomen, der "Proteinproduktionsmaschinerie" der Zelle, wird diese Information verwendet, um aus einzelnen Aminosäuren ein Proteinmolekül zusammenzusetzen, wobei die Aminosäuren in einer ganz bestimmten, von der DNA vorgegebenen Reihenfolge verknüpft werden.

Proteinlieferanten

Sehr proteinhaltige Nahrungsmittel sind:

• Fleisch
• Fisch
• Milch
• Käse
• Getreide
• Hülsenfrüchte (Soja: 36%)
• Kartoffeln (lediglich 2%, dafür sehr viele essentielle Aminosäuren!)

Siehe auch

Glykoproteine, Eiweißsynthese, Proteinabbau, Enzym, Metalloenzym, Metalloprotein, Peptid, Peptidbindung, Polypeptid, Xantoproteinreaktion, Biuretreaktion, Yeast-2-Hybrid-Systeme, Proteomik, Proteom, Hitzeschockprotein, Chaperon, Proteindomäne, Histonoctamer

Literatur

• Hubert Rehm: Der Experimentator : Proteinbiochemie/Proteomics. 2002. ISBN 3-8274-1195-5

Weblinks

• http://www.foerstner.org/konrad/bco/grundlagen/proteine.html Aminosäuren und Proteine
• http://www.biokurs.de/skripten/bs11-7.htm Bau von Proteinen
• http://www.biologie.uni-hamburg.de/b-online/d17/17d.htm Peptide, Polypeptide (Proteine)
• http://www.pdb.org Protein Database (Aminosäurensequenzen, 3D-Strukturen,...)

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See also: Protein, 1838, Actin, Albumin, Alpha-Helix, Aminosäure, Aminosäuren, Aminosäurensequenz, Antikörper, Atombindung